Proteine

Le proteine sono le molecole organiche più abbondanti negli organismi viventi, dei quali spesso rappresentano anche il 50% del loro peso secco. Ciò non accade nelle piante, che possedendo un altissimo contenuto di cellulosa, hanno una quantità di proteine pari a meno della metà del loro peso secco.

Le proteine sono polimeri di molecole contenenti azoto chiamate Aminoacidi, ordinate in una sequenza lineare. I sistemi viventi utilizzano però soltanto 20 diversi aminoacidi per formare le proteine. Le molecole proteiche ne contengono alcune centinaia, se non di più, quindi il numero di sequenze aminoacidiche possibili e di conseguenza la gamma di molecole proteiche realizzabili è veramente ampia.

Sappiamo che ogni specifica proteina ha una disposizione precisa degli aminoacidi, i quali hanno tutti la stessa struttura di base, costituita da un gruppo amminico -NH2, un gruppo carbossilico -COOH, e un atomo di idrogeno, legati allo stesso atomo di carbonio centrale. Le differenze tra i vari amminoacidi però sono date da un gruppo, il gruppo R, che può essere costituito da uno o più atomi. 

E' noto che tra i 20 aminoacidi che vengono utilizzati per costruire le proteine, 9 sono definiti ESSENZIALI, poiché non possono essere sintetizzati dall'organismo, ma devono essere introdotti tramite l'alimentazione. Gli aminoacidi essenziali sono: lisina, triptofano, treonina, metionina, istidina, fenilalanina, leucina, valina e isoleucina.

Sappiamo comunque che il gruppo amminico di un aminoacido si lega al gruppo carbossilico dell'aminoacido adiacente. Questo legame covalente tra due aminoacidi è detto Legame Peptidico e l'unione di molti aminoacidi forma il  Polipeptide. Le proteine non sono altro che grandi polipeptidi, e talvolta sono costituite da più polipeptidi.  Queste grandi molecole hanno un peso molecolare notevole, varia infatti tra 10^4 (10.000) e 10^6 (1.000.000).

La struttura delle proteine è comunque organizzata in livelli, abbiamo infatti:

STRUTTURA PRIMARIA: costituita dalla sequenza lineare di aminoacidi di quella specifica proteina. Sappiamo che la sequenza di aminoacidi determina la struttura della molecola del polipeptide e di conseguenza la struttura e la funzione biologica della proteina. Per questo anche una minima variazione della sequenza aminoacidica può portare alla perdita di funzionalità della proteina.

Ⲁ-elica

STRUTTURA SECONDARIA: quando in una cellula viene assemblata una catena polipeptidica, tra i vari aminoacidi, si instaurano delle interazioni che causano il ripiegamento della catena in un modello che viene chiamato struttura secondaria. I legami peptidici sono legami rigidi, per cui le forme che la proteina può assumere in seguito al ripiegamento sono molto limitate. Le due forme più comuni sono quella ad Ⲁ-elica (alfa-elica), oppure il foglietto 𝛃 ripiegato. Nella prima abbiamo una struttura elicoidale che mantiene tale forma grazie alla presenza di legami idrogeno; nella seconda le catene polipeptidiche sono allineate in parallelo e sono legate da legami idrogeno, abbiamo quindi una forma a zig zag.

foglietto 𝛃 ripiegato

Sappiamo che una proteina può: o presentare una sola tipologia di struttura secondaria, quindi o Ⲁ-elica o foglietto 𝛃, oppure può presentare entrambe le tipologie. Detto ciò, distinguiamo proteine Fibrose e proteine Globulari.

Le proteine fibrose hanno una forma allungata e  svolgono un importante ruolo strutturale, danno infatti forma e sostegno alle cellule. Inoltre presentano un unico tipo di struttura secondaria.

Le proteine globulari invece sono più complesse e possono assumere più di un tipo di struttura

secondaria. In queste proteine inoltre, la struttura secondaria si ripiega a formare una STRUTTURA TERZIARIA; il ripiegamento, in alcune proteine, avviene spontaneamente in un processo di autoassemblaggio, ma in altre abbiamo l'intervento di particolari proteine, dette Chaperoni Molecolari, che facilitano questo processo inibendo la formazione di ripiegamenti non corretti. Sappiamo comunque che la maggior pare delle proteine biologicamente attive sono globulari: enzimi, proteine di membrana, proteine di trasporto, gli stessi microtubuli che troviamo nelle cellule, sono costituiti da tante unità sferiche, ognuna delle quali  una proteina globulare.

STRUTTURA TERZIARIA: si forma in seguito alle interazioni tra i gruppi R dei singoli aminoacidi. Queste interazioni riguardano sia le attrazioni che le repulsioni tra aminoacidi con gruppi R polari, ma anche le repulsioni tra aminoacidi con gruppi R non polari e le molecole di acqua circostanti. Sappiamo inoltre che i gruppi R contenenti zolfo di due monomeri di cisteina (aminoacido), possono formare tra loro legami covalenti noti come Ponti Disolfuro, i quali possono tenere unite parti della molecola in una data posizione, ma anche legare polipeptidi adiacenti. Ad ogni modo, le interazioni che determinano la formazione della struttura terziaria sono principalmente interazioni deboli , legami quindi che possono essere spezzati facilmente in seguito a cambiamenti fisici, chimici, ambientali. Se questi legami si rompono abbiamo una disgregazione strutturale nota come Denaturazione. Con la denaturazione infatti le catene polipeptidiche si dispiegano e la struttura terziaria di disgrega, con la conseguente perdita delle funzionalità biologiche. Un esempio comune di denaturazione delle proteine è la coagulazione dell'albume d'uovo in seguito alla bollitura.

STRUTTURA QUATERNARIA: le proteine possono essere costituite da più catene polipeptidiche, le quali sono unite tra loro da legami idrogeno, ponti disolfuro, forze idrofobe, attrazione tra cariche opposte, o da una combinazione di questi legami. L'interazione tra le catene polipeptidiche costituisce quindi la struttura quaternaria della proteina.

Particolare attenzione meritano gli Enzimi: proteine globulari che svolgono un ruolo fondamentale nei sistemi biologici. Gli enzimi infatti fungono da catalizzatori. I catalizzatori sono sostanze capaci di aumentare la velocità di una reazione chimica, rimanendo comunque inalterate durante il processo. Proprio per questo possono essere riutilizzati e quindi sono sufficienti in piccole quantità. Inoltre il nome di un enzima è generalmente forma aggiungendo il suffisso -asi al nome del suo substrato, per esempio: Amilasi, catalizza l'idrolisi dell'amilosio, Saccarasi, catalizza l'idrolisi del saccarosio e così via.